Иммуноглобулины A, D, E, G, M

Иммуноглобулины A, D, E, G, M

Иммуноглобулины A, D, E, G, M

Иммуноглобулины (Ig), это группа сывороточных белков, гетерогенная по ряду признаков, большинство из них располагается при электрофорезе в области у-глобулинов, а некоторые — в области бета-глобулиновой фракции.

Иммуноглобулины неоднородны по своим физико-химическим и биологическим свойствам, имеют и структурные различия. Экспертный комитет ВОЗ разработал классификацию иммуноглобулинов человека, по которой они делятся на классы A, D, E, G, M.

Иммуноглобулины A

IgA обнаруживаются обычно в иммунных сыворотках в низких концентрациях. По строению, свойствам они отличаются от IgG и IgM. Это гетерогенная группа белков, располагается при электрофорезе в области бета-глобулинов.

Состоит из компонентов, отличающихся по массе, константе седиментации —7S, 9S, 11S и 19S.

Молекула 7S IgA содержит два активных центра, которые отличаются большим сродством с антигеном, чем 7S IgG антитела той же специфичности.

В состав IgA входят легкие цепи, идентичные по иммунохимическим свойствам легким цепям IgG и IgM того же вида. Н-цепи IgA существенно отличаются от таковых в IgG своим размером и строением.

IgA составляют около 20% общего количества иммуноглобулинов и есть основными секреторными иммуноглобулинами. Содержатся в молозиве, слезной жидкости, желчи, кишечном соке, мокроте.

Секреторные иммуноглобулины A важны в защите от кишечных, респираторных инфекций, определяют выраженность местного иммунитета.

С этим классом Ig связано развитие иммунитета при респираторных заболеваниях, нарушение синтеза IgA сопровождается развитием заболеваний дыхательных путей.

В слизистой оболочке пищеварительного аппарата преобладают плазмоциты, синтезирующие секреторные IgA, ответственные за иммунную защиту человека от кишечной инвазии.

IgA секретируемых жидкостей (бронхов, кишок, слюны) идентичны между собой, но отличаются от IgA сыворотки крови дополнительной цепью (I).

Иммуноглобулины D

Эти белки отличаются от остальных классов иммуноглобулинов строением Н-цепей и биологическими свойствами. Иммуноглобулины D присутствуют в биологических жидкостях в очень малых концентрациях и составляют около 1% всех Ig. Их молекулярная масса составляет около 180000.

IgD не обладает свойством фиксировать комплемент, не проходит сквозь плаценту. Его роль в организме изучена крайне недостаточно. Полагают, что IgD имеют отношение к иммунологической памяти.

Иммуноглобулины Е

К группе IgE относятся антитела типа реагинов, ответственных за аллергию немедленного типа. Они не проходят сквозь плаценту, не фиксируют комплемент, не переносят кожную пассивную анафилаксию с сывороткой крови.

Для них характерна способность сенсибилизировать кожу человека, поэтому одним из методов их обнаружения является реакция пассивного переноса Прауснитца — Кюстнера. Сенсибилизируют они и слизистые оболочки носа, глаз, дыхательного аппарата. У здоровых лиц их уровень очень низкий. При аллергии уровень IgE увеличивается в 4—30 раз.

Они содержат 20% легких цепей, 80% — тяжелых (тяжелые цепи Е-цепи). Константа седиментации IgE 8S. В электрическом поле мигрируют с у- и бета-фракцией глобулинов сыворотки при pH 8,6.

Реагины — непреципитирующие антитела, что создает трудности для их выявления. Существует ряд методов определения IgE. Комплекс реагин — аллерген соединяется с субстратом, который обнаруживается радиологическими методами.

Выявляют как суммарное общее количество IgE, так и уровень IgE против того или иного аллергена (специфические реагины).

Используется и ряд других методов (реакция дегрануляции базофильных гранулоцитов, дегрануляции тканевых базофилов).

Реагины бивалентны. Одним концом они соединены тяжелыми цепями (Fc) с клеткой, другим (Fab) — с аллергеном. Одна молекула аллергена соединяется с двумя молекулами реагина.

Реагины могут соединяться и с клетками гладких мышц органов (бронхи, кишки, матка), соединительной ткани и крови (тканевые базофилы, базофильные гранулоциты, лимфоциты), с клетками эндотелия капилляров и другими тканями. Указанные клетки имеют рецепторы к Fc IgE.

IgE образуются только у человека, но могут фиксироваться и клетками тканей животных. Реагины обнаруживаются и в секрете слизистой оболочки носа больных поллинозом, при аллергических реакциях реагинового типа в секрете бронхов появляются эозинофильные гранулоциты.

После открытия IgE как антитела, ответственного за немедленный тип аллергических реакций, долгое время считали, что другие виды Ig не участвуют в механизмах аллергии, в частности в патогенезе астмы. Однако постепенно накопились данные о том, что иммуноглобулины других классов играют существенную роль.

Иммуноглобулины различных классов имеют существенные физико-химические, структурные различия, определяющие их биологические свойства.

Все многообразие свойств и биологических функций антител определяется Fc- и Fab-фрагментами иммуноглобулинов различных классов. Fab-фрагмент — носитель активного центра — определяет авидность антител, то есть степень их способности связываться с антигеном.

Так, иммуноглобулин G и иммуноглобулин M отличаются по своей авидности зависимо от вида антигена. Например, корпускулярные антигены более прочно взаимодействуют с IgM, что объясняется поливалентностью этого вида иммуноглобулинов.

Более простые по строению антигены (белковые, полисахаридные) прочнее связываются с IgG, активный центр которого отличается большей авидностью.

Структурные различия Fc-фрагментов различных классов иммуноглобулинов определяют неодинаковые свойства антител к одному антигену, их разную способность фиксировать комплемент, нейтрализовать токсины, проницаемость через биологические мембраны и т. д. Например, способность связывать комплемент играет очень большую роль как в реализации защитных реакций организма, так и в участии комплементсвязывающих антител в формировании иммунопатологических процессов.

Fc-фрагмент имеет цитотропный участок, благодаря которому иммуноглобулины присоединяются к клеткам (гомоцитотропность антител); это может привести к реакции соответствующих клеток. Такого рода реакции клеток заканчиваются высвобождением биологически активных субстанций типа гистамина, что имеет место при аллергии немедленного типа.

Такая гомоцитотропность присуща IgE, которые в основном определяют патогенез аллергических заболеваний.

Антитела, принадлежащие к различным классам иммуноглобулинов, играют неодинаковую роль в формировании патологического процесса. Исследование иммуноглобулинов имеет очень важное значение в оценке состояния иммунологической реактивности и особенно в диагностике заболеваний с нарушением иммунной системы.

Важным моментом изучения иммуноглобулинов явилось создание простых количественных методов, основанных на использовании моноспецифических сывороток. Наибольшее распространение получил метод радиальной диффузии.

В большинстве исследований обычно используется определение трех классов иммуноглобулинов — G, M, A. Иммуноглобулины D, Е определяются реже. Исследование IgE проводится с помощью специальных методик.

Нормальное соотношение иммуноглобулинов: иммуноглобулин G —85%, иммуноглобулин A—10%, иммуноглобулин M —5%, иммуноглобулин D и иммуноглобулин E — менее 1%. Уровень IgG у новорожденных составляет 80% и более от уровня у взрослых. У пожилых наблюдается наоборот повышение уровня всех классов иммуноглобулинов.

При оценке гуморального звена иммунитета важно не только определение количества отдельных классов иммуноглобулинов, но и выявление содержания антител к конкретному антигену.

Концентрация иммуноглобулинов отражает состояние органов иммунитета, силу антигенного стимула, но нет прямой зависимости между содержанием иммуноглобулинов и уровнем антител к определенному антигену.

Большое значение придается изучению соотношения иммуноглобулинов при бронхиальной астме. При этом многие авторы отмечают наличие дисиммуноглобулинемии, выраженность которой находится в определенной зависимости от формы и тяжести заболевания. Однако нет четко выраженной закономерности в этом отношении.

Многие исследователи отмечают увеличение уровней иммуноглобулинов всех классов при инфекционно-аллергической астме. Ряд врачей указывают на значительное колебание уровня различных классов иммуноглобулинов. Эта неоднородность объясняется большим разнообразием обследованных контингентов больных, многообразием этиологии и патогенеза заболевания и степени его тяжести.

Представляют большой интерес данные о содержании IgE у астматиков. Отмечается резкое увеличение его при атопической форме астмы, менее выраженное при инфекционно-аллергической форме заболевания. Аллергологи рассматривают высокое содержание иммуноглобулина E в крови при одновременном снижении IgA как плохой прогностический признак.

Что касается иммуноглобулинов в бронхиальном секрете, то литературные сведения очень разнообразны. Указывается на более высокий уровень IgA и IgG в смыве из бронхов больных астмой по сравнению с содержанием их у больных бронхитом.

Аллергологи объясняют это гиперсекрецией Ig при бронхиальной астме. Другие авторы, наоборот, отмечают снижение содержания иммуноглобулинов в секрете бронхов.

Можно полагать, что факт повышения уровня IgG при снижении IgM объясняется длительностью антигенного воздействия.

Иммуноглобулины G

Наиболее изучен класс IgG, который составляет у взрослых людей основную массу иммуноглобулинов (0,8—68 г/л). К IgG относят антитела против множества антигенов, что определяет их важное защитное значение.

Используя методы протеолитической деградации, медики расшифровали структуру молекулы IgG. Как выяснилось, иммуноглобулины G состоят из 2 легких (L-цепи) и 2 тяжелых (Н-цепи) цепей полипептидов, соединенных дисульфидными (—S—S—) мостиками, а также менее прочными ковалетными связями. L-цепи идентичны у всех классов иммуноглобулинов, основные структурные различия Ig локализованы в Н-цепях.

Более детальные исследования Н-цепей позволили выделить внутри IgG четыре субкласса, изотипа. Подклассы IgG разделяются по своему действию и специфичности. Скорость осаждения IgG — 7S, молекулярная масса — 160000, состоит из 1330 аминокислот. Молекула иммуноглобулина G имеет два центра одинакового строения, которые являются рабочей частью молекулы и называются также комбинирующими участниками.

От IgG с помощью протеолитических ферментов можно отделить 1 участок, включающий две части тяжелых цепей, которые не имеют активного центра, Fc-фрагмент (Fragment constant).

Остальная часть молекулы разделена на два Fab-фрагмента (Fragment antigen binding), которые могут связывать антиген и включают по одной легкой цепи, части тяжелой цепи. Каждый Fab-фрагмент имеет один активный центр, определяющий специфичность антител.

Активный центр, или иначе комбинирующий участок, образован небольшим числом аминокислот (около 15) и придает молекуле специфичность и уникальную изменчивость. Этот активный участок имеет отношение к обеим цепям.

Вариабельность аминокислотного состава в активном участке Fab-фрагмента обеспечивает формирование большого числа структурных вариантов, комплементарных множеству природных и синтетических антигенных детерминант. Постоянство другого Fc-фрагмента определяет однотипность эффекторной функции данного класса иммуноглобулинов. IgG — единственный из иммуноглобулинов, способный переходить через плаценту.

Иммуноглобулин М

Белки этого класса составляют 5—10% сывороточных иммуноглобулинов. Они являются макроглобулинами, имеют молекулярную массу 900000-1000000, при электрофорезе мигрируют в зоне бета-глобулинов.

Молекула иммуноглобулина M состоит из пяти ъединиц, каждая соответствует IgG, состоит из 2 тяжелых, 2 легких цепей. Все они связаны дисульфидными мостиками. Аминокислотный состав и антигенное строение легких цепей сходны с таковыми IgG.

Тяжелые цепи IgM отличаются он Н-цепей IgG по молекулярной массе, аминокислотному составу и антигенному строению.

Так как молекула IgM включает пять субъединиц, аналогичных IgG, поэтому следовало ожидать в ней наличия десяти активных центров, но исследования показывают, что в каждой субъединице один из активных центров ввиду пространственных затруднений недоступен для антигена.

IgG образуются на ранних этапах иммунизации различными антигенами.

При воздействии антигенами белковой природы синтез IgM быстро сменяется синтезом IgG- антител; если антигены полисахаридной природы, IgM синтезируются одновременно с IgG.

IgM мало специфичны, но в комплексе с антигеном обладают высокой активностью фиксировать комплемент, что способствует быстрому разрушению антигена. Эта особенность очень важна на ранних этапах инфицирования организма.

Виды иммуноглобулинов по характеру действия

Помимо оценки отдельных классов иммуноглобулинов имеет значение и определение характера действия иммуноглобулинов. При аллергических заболеваниях помимо реагинов выявляют и другие типы антител (преципитины, гемагглютинины, блокирующие). Они могут принимать участие в разных аллергических процессах — бронхиальная астма, пищевая аллергия, лекарственная аллергия, поллинозы.

Преципитирующие антитела (чаще иммуноглобулин G), участвующие в аллергических процессах, являются компонентом иммунных комплексов. Последние локализуются, проникая через сосудистую стенку, в бронхиальных альвеолах.

Активация комплемента, выделение лейкотаксических факторов ведут к появлению гранулоцитов и макрофагов. Разрушение последних освобождает ферменты и монокины, повреждающие ткань легкого, и формирует ее фиброз.

Развивается воспалительная реакция, опосредованная биологически активными веществами.

Комплементсвязывающие антитела участвуют в патогенезе таких аллергозов, как реакции типа «обратной» анафилаксии, цитотоксический анафилактический шок, анафилактический шок при бактериальной аллергии, туберкулиновый шок; встречаются они и при поллинозах.

Блокирующие аллергические антитела есть в крови выздоравливающих от аллергии. Они относятся к иммуноглобулинам G, термостабильны, не сенсибилизируют кожу, не вызывают образования преципитата. Этот вид антител образуется после проведения специфической гипосенсибилизации.

Гемагглютинирующие антитела — антитела, способные специфически реагировать с эритроцитами, соединенными с аллергеном. Окончательно не установлено, обладают ли этим свойством к агглютинации и другие виды антител (реагины или блокирующие).

Возникли вопросы или что-то непонятно? Спросите у редактора статьи – здесь.

Аллергические антитела специфичны, но к некоторым видам аллергенов специфичность относительна, возможно развитие так называемых перекрестных реакций. Реакции между антигеном (аллергеном) и антителом многообразны и ведут к различным клиническим проявлениям.

Статью подготовил и отредактировал: врач-хирург Пигович И.Б.

Источник: //surgeryzone.net/info/obshhemedicinskaya-informaciya/immunoglobuliny-a-d-e-g-m.html

Суммарные иммуноглобулины М (IgМ) в сыворотке

Иммуноглобулины A, D, E, G, M

[08-011] Суммарные иммуноглобулины М (IgМ) в сыворотке

355 руб.

Антитела класса IgМ, которые в норме первыми секретируются при гуморальном ответе иммунной системы на первичный контакт организма с антигеном и являются показателями острого инфекционного процесса.

Синонимы русские

Иммуноглобулины (антитела) класса М.

Синонимы английские

Immunoglobulin М; IgМ, total, Serum.

Метод исследования

Иммунотурбидиметрия.

Единицы измерения

Г/л (грамм на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не принимать пищу в течение 2-3 часов до исследования, можно пить чистую негазированную воду.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Иммуноглобулины – гликопротеины, которые играют важную роль в работе иммунной системы. Существует 5 классов антител (IgA, IgG, IgM, IgE, IgD), которые отличаются особенностями структуры и функциями и входят в гамма-глобулиновую фракцию белков крови.

Они вырабатываются плазматическими клетками (зрелыми В-клетками) в ответ на воздействие антигенов бактерий, вирусов, грибов, паразитов и других органических веществ, воспринимающихся как “не свои”.

При первичном инфицировании или воздействии на организм чужеродных веществ иммунная система распознает их и стимулирует плазматические клетки вырабатывать антитела, которые связывают и нейтрализуют антигены.

Она способна “запоминать” антиген, с которым ранее контактировала, и на повторное его поступление в организм обеспечивать быструю реакцию и выработку большего количества иммуноглобулинов, препятствуя реинфицированию и повторному развитию болезни. Данная особенность иммунного ответа является теоретической основой вакцинации.

Первыми иммуноглобулинами, вырабатывающимися в начале иммунного ответа на попадание чужеродного антигена в организм, являются антитела класса IgМ. Для их образования не требуется дополнительного участия лимфоцитов Т-хелперов, которые ответственны за переключения синтеза на другие классы иммуноглобулинов, что и позволяет быстро запустить гуморальные иммунные механизмы защиты организма.

IgМ преимущественно циркулируют в кровотоке и составляют 5-10  % от всех иммуноглобулинов крови. IgМ является пентамером – состоит из пяти субъединиц, каждая из которых имеет по два атигенсвязывающих центра. Длительность полужизни IgМ в организме – 5 дней.

Данные антитела связываются с антигенами, опсонизируют и усиливают их фагоцитоз, активируют систему комплемента по классическому пути. IgМ в связи с большой молекулярной массой не способны проникать через плаценту от матери к плоду, поэтому их повышенное количество к определенному антигену свидетельствует о внутриутробном инфицировании плода.

К IgМ относятся изогемагглютинины групп крови (антиА и антиВ), гетерофильные антитела и ранний ревматоидный фактор.

Специфические IgМ вырабатываются в ответ на воздействие определенного антигена.

Они начинают синтезироваться при первичном контакте с инфекционным агентом или чужеродным веществом, на несколько дней раньше, чем появляются первые антитела класса IgG.

Количество IgМ увеличивается в течение первых недель после инфицирования и постепенно снижается до полного исчезновения. IgМ сменяются IgG, которые обеспечивают длительную защиту от инфекций.

Избыточная продукция иммуноглобулина M может быть связана с гиперстимуляцией всех клонов плазматических клеток или отдельного клона IgMпродуцирующих В-клеток. Это может сопровождать активный инфекционный процесс или некоторые виды иммунопролиферативных заболеваний (например, миеломной болезни, макроглобулинемии Вальденстрема).

Дефицит IgM бывает первичным (врождённым), что наблюдается редко, или вторичным (приобретенным), обусловленным различными факторами, истощающими гуморальный иммунитет.

Для чего используется исследование?

  • Для оценки гуморального иммунитета.
  • Для диагностики иммунодефицитных состояний.
  • Для дифференциальной диагностики острых и хронических инфекций (при одновременном определении уровня IgG).
  • Для диагностики внутриутробных инфекций.
  • Для диагностики макроглобулинемии Вальденстрема.
  • Для оценки иммунной системы при аутоиммунных патологиях, заболеваниях крови и новообразованиях.
  • Для оценки эффективности препаратов иммуноглобулинов.

Когда назначается исследование?

  • При обследовании детей и взрослых, часто болеющих инфекционными заболеваниями.
  • При мониторинге лечения макроглобулинемии Вальденстрема.
  • При обследовании пациентов с аутоиммунной патологией.
  • При комплексном исследовании иммунной системы.
  • При новообразованиях кроветворной и лимфоидной тканей.
  • При наблюдении за пациентами с иммунодефицитами.
  • Перед применением препаратов иммуноглобулинов, а также во время и после него.

Что означают результаты?

Референсные значения

Возраст Референсные значения
Меньше 1 годаМеньше 1,45 г/л
1 – 4 года0,19 – 1,46 г/л
4 – 7 лет0,24 – 2,10 г/л
7 – 10 лет0,31 – 2,08 г/л
10 – 12 лет0,31 – 1,79 г/л
12 – 14 лет0,35 – 2,39 г/л
14 – 16 лет0,15 – 1,88 г/л
16 – 20 лет0,23 – 2,59 г/л
Больше 20 лет0,4 – 2,3 г/л

Причины повышения уровня суммарных иммуноглобулинов IgM в сыворотке:

  • острые бактериальные, вирусные, грибковые и паразитарные инфекции;
  • фаза реконвалесценции после первичной инфекции;
  • заболевания печени (первичный билиарный цирроз, острый вирусный гепатит);
  • аутоиммунные заболевания (ревматоидный артрит, системная красная волчанка);
  • внутриутробные инфекции (токсоплазмоз, краснуха, герпетическая инфекция, сифилис, цитомегаловирусная инфекция);
  • муковисцидоз;
  • макроглобулинемия Вальденстрема;
  • миеломная болезнь (IgМ-тип);
  • моноклональная криоглобулинемия;
  • гипер-IgМ-синдром (клинические проявления могут быть связаны с инфицированием пневмоцистами, цитомегаловирусами, аспергиллами, криптоспорами);
  • хронический и острый лимфолейкоз;
  • моноклональная гаммапатия неизвестной этиологии;
  • кандидоз кожи и слизистых.

Причины понижения уровня суммарных микроальбуминов IgM в сыворотке:

  • гипогаммаглобулинемия, в частности физиологическая гипогаммаглобулинемия у детей в возрасте 3-5 месяцев;
  • тяжелая комбинированная иммунная недостаточность;
  • агаммаглобулинемия (болезнь Брутона);
  • врождённый дефицит IgМ;
  • лейкозы и лимфомы;
  • миеломная болезнь (IgА- или  IgG-тип);
  • СПИД;
  • удаление селезенки (в ней находится значительное количество В-клеток – продуцентов IgМ);
  • амилоидоз;
  • синдром Вискотта-Олдрича;
  • воспалительные заболевания толстой кишки;
  • нефротический синдром.

Что может влиять на результат?

Повышают уровень IgM в крови:

  • интенсивные физические упражнения;
  • сильный эмоциональный стресс;
  • иммунизация в предыдущие 6 месяцев;
  • прием некоторых лекарственных препаратов (карбамазепина, хлорпромазина, декстрана, эстрогенов, препаратов золота, метилпреднизолона, пероральных контрацептивов, пеницилламина, фенитоина, вальпроевой кислоты.

Снижают уровень IgМ в крови:

  • почечная недостачность, нефротический синдром (в связи с потерей белка);
  • ожоги;
  • патология кишечника, сопровождающаяся потерей белка (болезнь Крона, неспецифический язвенный колит);
  • иммуносупрессанты, цитостатики;
  • облучение.

Важные замечания

Для правильной интерпретации результатов и диагностики иммунодефицитных состояний рекомендовано одновременно определять уровни и других классов иммуноглобулинов (IgA, IgG, IgM, IgE), учитывать клинические данные и активность патологического процесса.

Также рекомендуется

Кто назначает исследование?

Иммунолог, инфекционист, гематолог, онколог, ревматолог

Литература

  • Wilson D. McGraw-Hill Manual of Laboratory and Diagnostic Tests 1st Ed. Normal, Illinois, 2007: 666 p.
  • Назаренко Г. И., Кишкун А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. – М.: Медицина, 2000. – 533 с.
  • Рабсон А., Ройт А. Основы медицинской иммунологии. – М.: Мир, 2006. – 320 с.
  • Ярылин А. А. Иммунология. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2010. – 752 с.

Источник: //helix.ru/kb/item/08-011

Иммунограмма: иммуноглобулины А, М, G, E

Иммуноглобулины A, D, E, G, M

Иммуноглобулины А, М, G, E

(Immunoglobulin A, M, G, E)

Что это:

Иммуноглобулины (ИГ) – ещё их называют антителами – гликопротеиды (белок + сахара), которые вырабатываются плазматическими клетками крови (сами плазматические клетки образуются из В-лимфоцитов в костном мозге, селезенке и лимфоузлах).

Их задача – навешивать ярлыки на всяких незнакомцев, таких как вирусы, бактерии, паразиты, грибки. Вот этими ярлыками-мишенями и являются иммуноглобулины. Они метят определенного негодяя (патогена-антигена), а иммунная система прицельно направляет своих «киллеров» на их уничтожение, т.е.

иммуноглобулины «вызывают огонь на себя». Это называется – эффекторная функция (вызывать реакцию иммунной системы). Вторая их функция – антигенсвязывающая, т.е.

, связываясь с поверхностью антигена (пришивая метку), они напрямую ослабляют его разрушающее действие на здоровые клетки (блокируют активные центры, снижают токсичность и подвижность микроорганизмов).

В чем суть:

В зависимости от времени, места и типа патогена, ИГ подразделяются на классы:

Иммуноглобулины А (IgA)

– находятся в двух формах: сывороточной (в крови, 10-15 % из общего числа ИГ) и секреторной (в слизистой бронхов и кишечника, поте, слезной жидкости, слюне, молозиве). Секреторный IgA – компонент барьерного иммунитета (наряду с другими его элементами, такими как фагоциты, лимфоциты, цитокины и система комплемента).

IgA – пограничные войска нашего организма, они дают первый бой всем врагам, нарушающим границы нашей родины-тела. Не менее 50% ресурсов иммунитета – барьерный иммунитет.

«Ты не бойся ни жаpы и ни холода, закаляйся, как сталь!» – это про тренировку «пограничных войск» данного вида иммунитета.

IgA также защищают наши слизистые от действия протеаз (ферменты, расщепляющие белковые связи, содержатся в ЖКТ, а также выделяются микробами).

IgA составляют 10-15 % от общего числа ИГ в крови.

Норма: 0.7 – 4 г/л (могут быть разные референтные значения в лабораториях).

Повышение:

  • онкология (карциномы – опухоль из эпителиальных клеток, миеломная болезнь – опухоль из плазматических клеток, хронический лимфоцитоз – опухоль из В-лимфоцитов);
  • аутоиммунные заболевания (системная красная волчанка, ревматоидный артрит, гломерулонефрит);
  • хронические инфекции;
  • цирроз печени.

Снижение:

  • селективный иммунодефицит IgA (1:400 в популяции);
  • целиакия;
  • отсутствие селезенки;
  • СПИД;
  • врождённая телеангиэктазия (стойкое расширение сосудов кожи).

Иммуноглобулины М (IgМ)

– образуются, когда В-лимфоциты впервые встречают врага-антиген и от удивления говорят: это ещё что, мать вашу?! То есть это первичный ответ на антиген (видимо, матом, поэтому и называют их М).

IgМ состоят из пяти мономеров (а не одного или двух, в отличие от других ИГ), один из них в виде буквы Y, вот им он и поднимает антиген «на вилы», образуя с ним комплекс.

IgM повышаются в первые недели инфекции, а затем их заменяют IgG, которые обеспечивают защиту на долгий срок. Таким образом IgM – главный показатель недавней (новой) инфекции.

IgM составляют 5-10% от общего числа ИГ в крови.

Норма: 0.5-2.5 г/л (могут быть разные референтные значения в лабораториях)

Повышение:

  • болезни печени;
  • хронические инфекции (особенно грибковые);
  • хронический и острый лимфолейкоз.

Снижение:

  • период новорожденности (примерно до 6 месяцев);
  • амилоидоз;
  • миеломная болезнь (не-IgM);
  • лечение цитостатиками.

Иммуноглобулины G (IgG)

обеспечивают длительную защиту при повторной инфекции. Если IgM при первичной инфекции метят все антигены торопливо и неточно (а это затратно), то IgG, с помощью Т-лимфоцитов памяти, обучены метить определенный возбудитель (краснуха ветрянка, корь и т.д.) неторопливо и точно.

Их производство более ювелирно и требует большего времени, поэтому они появляются на несколько недель позже, чем IgM. IgG постоянно циркулируют в крови и при повторной инфекции их количество увеличивается.

Благодаря малым размерам, IgG единственный из всех ИГ проходит плаценту и обеспечивает иммунитет плода и новорожденного до 6 месяцев.

Являются показателем уже перенесенной (знакомой) инфекции.

IgG составляют 70-80 % от общего числа ИГ в крови.

Норма: 7-16 г/л (могут быть разные референтные значения в лабораториях).

Повышение:

  • выздоровление после первичной инфекции;
  • хронические инфекции;
  • заболевания печени;
  • аутоиммунные заболевания;
  • хронический лимфоцитоз;
  • саркоидоз (узелки-гранулемы, чаще в легких и печени).

Снижение:

  • общий вариабельный иммуннодефицит;
  • белководефицитные синдромы;
  • удаление селезенки;
  • беременность.

Иммуноглобулины Е (IgЕ)

у них две основные функции:

  • участие в аллергических реакциях атопического типа (наследственная предрасположенность);
  • формирование иммунного ответа на паразитарную инфекцию.

IgA – рисковые ребята, садятся на тучные клетки, которые как, мины, начинены взрывчаткой (гистамином, серотонином, простогландинами  и др.

) и когда происходит  повторная встреча этих ребят (IgE) c уже знакомыми патогенами-антигенами, они сцепляются в драчливый клубок, как коты (образуется комплекс антиген-антитело), и мины (тучные клетки) взрываются с высвобождением гистамина, серотонина и других медиаторов, т.е.

развивается аллергическая реакция в разных видах (аллергический ринит, бронхиальная астма, атопический дерматит и др.). IgE cоставляют 0.004% от общего числа ИГ в крови  – мизер, но мал клоп, да вонюч (когда при аллергии и паразитах количество IgE возрастает в разы)!

Норма: до 100 МЕ/мл (могут быть разные референтные значения в лабораториях).

Повышение:

  • аллергические заболевания и реакции, включая ангионевротический отек;
  • паразитарные инфекции.

Снижение:

  • вторичные или первичные иммунодефициты;
  • атаксия-телеангиоэктазия.

Существуют ещё Иммуноглобулины D(IgD), роль которых пока не очень изучена, предполагается их участие в аутоиммунных реакциях. IgD составляют 1% от общего числа ИГ в крови.

Что с этим делать и на что обратить внимание:

– основная задача врача – ответить на вопрос: доктор, часто простываю, у меня, что – иммунитет ослаб?!

Самые частые иммунодефициты, связанные с нарушением функции ИГ:

  • селективный дефицит иммуноглобулина А;
  • общий вариабельный иммунодефицит;
  • транзиторная гипогаммаглобулинемия у детей и другие, более редкие, иммунодефицитные состояния.

– наряду с другими исследованиями, определение уровня ИГ используется для дифференциальной диагностики заболеваний (аллергических, паразитарных, аутоиммунных);

– определение уровня ИГ – один из анализов иммунной системы наряду с такими исследованиями как:

  • лейкоциты и их фагоцитарная активность;
  • система комплемента;
  • уровень Т-лимфоцитов и их субпопуляций.

Заметка из жизни: никогда не вырабатывается иммунитет на хамство. Будьте вежливы, не напрягайте себя!

Виктор Ямщиков, врач-минималист

Источник: //korsklif.ru/%D0%B8%D0%BC%D0%BC%D1%83%D0%BD%D0%BE%D0%B3%D0%BB%D0%BE%D0%B1%D1%83%D0%BB%D0%B8%D0%BD%D1%8B-%D0%BC-g-e/

Строение и функции иммуноглобулинов

Иммуноглобулины A, D, E, G, M

В организме существуют гомологичные белки, имеющие близкую конформацию, но отличающиеся по структуре полипептидных цепей как, например миоглобин и гемоглобин. Они возникли в ходе эволюции при замене отдельных аминокислотных остатков в цепи.

Их конформация содержит обычно одинаковое количество α-спиралей и β-структур, имеет одинаковые повороты и изгибы полипептидных цепей.

Гомологичные белки довольно многочисленны, и их объединяют в семейства белков (иммуноглобулины, сериновые протеазы, семейство гемоглобина, семейство альбумина и т.д.).

Самое многочисленное суперсемейство составляют иммуноглобулины.

Иммуноглобулины (антитела)– белки (Y-образ- ные гликопротеины), которые вырабатываются В-лимфоцитами в ответ на поступление в организм чужеродных структур (антигенов) и обеспечивают их обезвреживание.

Антигенаминазываются обычно вещества, которые вызывают иммунный ответ, например чужеродные белки или другие макромолекулы, бактерии, вирусы, грибы и др.

Организм человека вырабатывает более 107 видов иммуноглобулинов, причем каждый из них производится своим клоном В-лимфоцитов. Антитела локализованы на поверхности иммунных клеток или находятся в свободном виде в плазме крови.

Они взаимодействуют с антигенами в крови, лимфе, межклеточной жидкости, слюне и других секретах желез. Функция иммуноглобулинов осуществляется в два этапа: узнавание и связывание соответствующего комплементарного антигена при помощи

антигенсвязывающих участков; запуск процесса, в результате которого антиген инактивируется и разрушается (активация системы комплемента).

Особенности строения иммуноглобулинов

Молекулы иммуноглобулинов имеют характерную Y-образную форму, два конца которой связывают антиген (рис. 1.27). Каждая молекула состоит из 4 полипептидных цепей: 2 идентичных тяжелых (Н-цепей, мол.

масса 50 000) и 2 легких (L-цепей, мол масса 25 000 кД). Цепи связаны между собой 4 дисульфидными связями.

Тяжелые цепи делятся на 5 типов, специфичных для каждого класса иммуноглобулинов, а легкие – на 2 типа, присутствующие во всех классах.

Легкие цепи состоят из двух доменов: вариабельного (VL) и константного (CL), тяжелые цепи формируют 4 домена: один вариабельный (VH) и три константных (CH1, CH2, CH3). Все домены имеют β-складчатую структуру и стабилизируются дисульфидными связями между остатками цистеина.

Рис. 1.27. Схема строения мономера иммуноглобулина

H – тяжелая цепь; L – легкая цепь;

VL, VC – вариабельные участки тяжелой и легкой цепей;

CL, CH1, CH2, CH3 – константные участки тяжелой и легкой цепей;

Fc – фрагмент, отвечающий за связывание с другими компонентами иммунной системы

Тяжелая цепь содержит много остатков пролина между доменами СН1 и СН2, препятствующих формированию вторичной структуры и взаимодействию цепей на этом фрагменте. Этот участок называется шарнирным, поскольку придает иммуноглобулинам внутримолекулярную подвижность.

Центр связывания антигена образуется вариабельными участками Н- и L-цепей. Взаимодействие с антигеном осуществляется за счет нековалентных связей.

Уникальная способность каждого клона антител распознавать и связывать соответствующий антиген определяется гипервариабельным участком, расположенным на вариабельных доменах Н- и L-цепей и состоящим из 20-30 аминокислот. Всего возможно существование 2520 комбинаций из этого количества аминокислот, т.е.

за счет замены аминокислот в гипервариабельных частях тяжелой и легкой цепей в организме человека может существовать практически неограниченное количество различных иммуноглобулинов.

Классы иммуноглобулинов, особенности строения и функционирования

Иммуноглобулины человека делят на 5 классов (A, D, E, G, M), отличающихся строением тяжелых цепей (α, δ, ε, γ, μ). Эти различия обусловливают характерную для каждого класса конформацию и физиологическую функцию (рис. 1.28).

Связывание антигена вызывает изменение конформации константных доменов иммуноглобулина, это определяет дальнейший путь его уничтожения. Легкие цепи имеют два типа (κ и λ), которые присутствуют во всех классах иммуноглобулинов.

Иммуноглобулины М (IgM)– секретируются на ранних стадиях первичного иммунного ответа. Существуют в двух формах.

• Мономерная форма – (ранняя) связана с поверхностью В-лимфоцитов, служит рецептором, распознающим антиген. Состоит из 1 мономера, имеющего на С-конце тяжелых цепей гидрофобный участок, обеспечивающий встраивание его в мембрану В-лимфоцита.

• Секреторная форма – (более поздняя) состоит из 5 мономеров, связанных дополнительной J-цепью, имеет 10 участков связывания с антигеном (см. рис. 1.28).

Секретируется в кровь при первичном иммунном ответе и наиболее эффективна против вирусов и бактерий. Повторное введение того же антигена приводит к массированной секреции IgG. Это свойство иммунной системы называется иммунной памятью.

После рождения ребенка уровень IgM повышается, так как новорожденный подвергается антигенному стимулированию.

Иммуноглобулины G (IgG)– основной класс иммуноглобулинов, секретируемых при вторичном иммунном ответе, составляют до 75% всех иммуноглобулинов крови. IgG являются мономерной формой, не имеющей гидрофобного фрагмента на С-конце, и не встраиваются в мембраны клеток.

Они служит основным противоинфекционным иммуноглобулином, нейтрализуют бактериальные токсины и, связываясь с микроорганизмами, усиливают фагоцитоз.

Единственный класс антител, проникающих через плацентарный барьер и обеспечивающих внутриутробную защиту плода и пассивный иммунитет новорожденных в первые недели жизни.

Рис. 1.28. Строение иммуноглобулинов разных классов

А– IgM, секреторная форма (пентамер, имеет связующую J-цепь); Б– IgG (мономер);

В– IgA (ди-, а также тетрамер, имеют связующую J-цепь); – IgE (мономер)

Иммуноглобулины А (IgA)– основной класс антител в секретах (слюна, слезы, респираторные, желудочные, мочеполовые секреты, молоко), является первой линией защиты.

Состоят из 2, 3 или 4 мономеров, связанных J-цепью. Микроорганизмы, покрытые IgA, не могут прикрепляться к поверхности слизистых оболочек и участвовать в заражении.

В слюне содержится специфическая секреторная форма – sIgA, обеспечивающая иммунитет полости рта человека.

Иммуноглобулины Е (IgE)– антитела, связывающиеся после секреции с соответствующими рецепторами на поверхности тучных клеток и эозинофилов.

Взаимодействие с мембраной клеток происходит с помощью специфического гидрофобного конца, как и у мономерных IgM.

Присоединение антигена стимулирует секрецию клеткой гистамина, отвечающего за развитие воспалительной реакции; при аллергии содержание гистамина повышено. Роль IgE у здоровых людей – обеспечение противопаразитарного иммунитета.

Иммуноглобулины D (IgD)обнаруживаются на очень малом количестве В-лимфоцитов (~1,5%), имеют мономерную структуру, играют роль поверхностного рецептора для узнавания антигена.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Источник: //studopedia.ru/17_134015_stroenie-i-funktsii-immunoglobulinov.html

WikiMedSpravka.Ru
Добавить комментарий